При какой минимальной температуре варится мясо? При какой температуре сворачивается белок


Температура и денатурация белков - Справочник химика 21

    Интересно, что процесс денатурации белков, вызванный всеми перечисленными органическими веществами, не зависит от температуры и, для мочевины например, может иметь отрицательный температурный коэффициент. Этим они существенно отличаются от органических растворителей — таких, как, например, спирт или ацетон. Последние денатурируют и необратимо осаждают белок из растворов при комнатной и более высоких температурах. При критической температуре, лежащей около 65°, осаждение белка происходит при относительно невысоких концентрациях органических растворителей. Тем не менее, как уже указывалось в гл. I, нри температурах, близких к точке замерзания, можно производить фракционирование белков добавлением различных количеств растворителей, не вызывая их денатурации. Полагают, что осаждающее и денатурирующее [c.185]     При нагревании белков выше температур, присущих живым организмам, либо при их помещении в необычные кислотные или основные условия белки постепенно утрачивают характерную для них третичную или вторичную структуру. В этом случае белок теряет свою биологическую активность, и говорят, что он денатурируется. Если денатурация протекает при очень мягких условиях, она часто бывает обратимой, т.е. при возврате к нормальным условиям биологическая активность белка [c.449]

    Понижение температуры стабилизирует белок потому, что ослабляется тепловое движение цепей в молекуле, уменьшается вероятность их расплавления и одновременного разрыва многих слабых связей. При низкой температуре понижается средняя энергия частиц белка, и активация их, необходимая для того чтобы произошло денатурационное превращение, становится менее возможной. Стабильность ферментов, как и других белков, обычно возрастает при низких температурах, но надо помнить, что существуют случаи, когда температурный коэффициент денатурации бывает отрицательным и стабильность таких белков, например при 0°С, оказывается меньшей, чем при комнатной температуре. Подобные исключения, впрочем, встречаются редко. [c.164]

    При свертывании белки денатурируют и переходят в нерастворимое состояние. Механизм тепловой денатурации связан с перестройкой структуры белковой молекулы, в результате которой белок теряет свои нативные свойства и растворимость. Реакция денатурации протекает постепенно и ускоряется с повышением температуры поэтому слишком кратковременное нагревание может и не привести к свертыванию. [c.28]

    Белок pH денатурации Температура денатурации Концентрация в тканях Время переваривания  [c.71]

    Для денатурации белка необходимо присутствие некоторого минимального количества воды. Безводный белок при нагреваиии не подвергается денатурации. Например, сухой альбумин выдерживает длительное нагревание в струе сухого воздуха при температуре 120° без заметного изменения растворимости его . [c.376]

    Для денатурации белка необходимо присутствие некоторого минимального содержания воды. Безводный белок при нагревании не подвергается денатурации. Так, сухой альбумин выдерживает нагревание в струе сухого воздуха при температуре 393 К без заметного изменения его растворимости. [c.370]

    Для получения растворимых денатурированных субъединиц апо-фермент глицеральдегид-З-фосфатдегидрогеназы из дрожжей в концентрации 2,5—3,5 мг/мл инкубируют в течение 1 ч в 8 М растворе мочевины (за полнотой денатурации следят по изменению активности фермента). Полностью денатурированные субъединицы добавляют к суспензии иммобилизованных мономеров в 8-кратном избытке по отношению к связанному с сефарозой белку. Эту процедуру проводят трижды с 30-минутными интервалами между добавками при постоянном перемешивании и температуре 25° С. Несвязавшийся белок отмывают 0,1 М Ма-фосфатом. Определяют содержание белка и активность в препарате после реассоциации. [c.303]

    Под влиянием повышенной температуры (для чистых белков начиная с 50—80°) происходит глубокое изменение структуры белка, коллоидный раствор разрушается, белок превращается в сгусток (свертывается) или в осадок и теряет способность снова переходить в раствор. Такой необратимый процесс резкого изменения свойств белка, связанный с изменением не только его физического состояния, но и химического строения, носит название денатурации и происходит не только при нагревании, но и при действии многих химических реагентов. Это свойство используется на практике, например, при выделении белков из растительного сырья нагреванием в кислой среде. [c.227]

    Метод, с помощью которого можно вычислить изменение теплоты реакции по зависимости константы равновесия от температуры, хорошо иллюстрируется результатами опытов и расчетами Ансона и Мирского теплоты денатурации трипсина. Эти авторы нашли, что если раствор трипсина нагреть до 60°С в 0,05-н. кислоте, то трипсин превращается в белок, который полностью осаждается (насыщенным на 25%) раствором сульфата аммония. Когда нагретый раствор трипсина охлаждается, трипсин возвращается в первоначальную форму, которая не осаждается тем же раствором сульфата аммония. Условия равновесия между нативным и денатурированным трипсином изучены при ряде температур. Результаты этих опытов даны в табл. 8. [c.36]

    Биологические функции белков тесно связаны с их пространственной структурой. Действительно, ферментативная активность, например, белка лизоцима определяется тем, что внутри него имеется полость, необходимая для захвата субстрата — полисахаридных оболочек бактерий. Если изменить внешние условия, свойственные живым клеткам, а именно повысить температуру или изменить кислотность среды, то белок денатурирует. Денатурация означает сохранение первичной структуры белка, но изменение его пространственного строения, т. е. конформации, и именно благодаря изменению конформации белок утрачивает свои биологические свойства в случае лизоцима форма белковой глобулы станет более беспорядочной и размеры полости не будут соответствовать размеру субстрата. [c.359]

    Однако большинство белков не имеет нитевидного или фибриллярного строения. Ферменты, белковые гормоны и все белки крови, за исключением фибриногена, относятся к глобулярным белкам. Они растворимы в воде или солевых растворах, но эта характерная для них способность легко исчезает или ослабевает при относи- тельно небольшом повышении температуры (до 60°) или при небольшом увеличении кислотности. Такое изменение растворимости называется денатурацией . Изучение строения таких измененных белков показало, что они уже больше похожи на фибриллярные белки. При денатурации фермент или гормон обычно утрачиваются характерные для них биологические свойства. В некоторых случаях, если воздействие неблагоприятных условий было не слишком длительным, белку можно вернуть его первоначальные свойства путем восстановления нормальных условий. Тогда белок снова приобретает одновременно и свою характерную растворимость и свои отличительные биологические свойства. [c.73]

    Сильнощелочные или сильнокислые среды также оказывают мощное воздействие на поведение белков. В этих условиях кислые или основные группы макромолекулы ионизируются в такой степени, что а-спираль переходит в разупорядоченный клубок. Этот процесс также называется денатурацией белка. Кроме того, денатурировать белок можно повышением температуры (вследствие интенсивных тепловых колебаний цепи спираль разрывается) или добавлением мочевины (ослабляется гидрофобное взаимодействие, поддерживающее упорядоченную структуру белка). Денатурированный белок утрачивает свои специфические функции (например, фермент становится неактивным), его растворимость в воде уменьшается и происходит коагуляция. [c.69]

    Действие ферментов в существенной степени зависит от состава раствора, в том числе от кислотности среды. Для каждого фермента существует оптимальная температура, при которой он в наибольшей степени проявляет свою каталитическую активность (рис. 3.6). Вплоть до достижения этой температуры скорости ферментативных реакций возрастают в соответствии с уравнением Аррениуса. Причем числовое значение температурного коэффициента у для таких реакций может быть значительно большим, чем предсказываемое правилом Вант-Гоффа. Для большинства ферментов оптимальная температура находится в пределах от 40 до 50 °С. При более высоких температурах ферменты теряют свою активность, вследствие тепловой денатурации их белковая часть свертывается подобно тому, как свертывается при варке белок куриного яйца. [c.27]

    Связи, образующие первичную структуру, очень прочны это обычные ковалентные амидные связи. Однако вторичная и третичная структуры обеспечиваются слабыми связями и устойчивы только в определенных условиях. Например, часто даже умеренное нагревание или изменение кислотности среды ведет к изменению белка растворимый в воде белок становится нерастворимым и свертывается (денатурация белков). Каждый из нас наблюдал это явление при варке яиц (повышение температуры) и скисании молока (изменение кислотности среды). [c.173]

    Тепловая стабильность белков варьирует в широких пределах. Известно, что некоторые белки устойчивы по отношению к высоким температурам и даже к кипячению [14]. Результаты этих наблюдений иногда использовались для отделения при помощи тепловой денатурации стабильных белков от менее устойчивых [14, 15]. Такие методы, однако, следует применять с осторожностью, имея необходимые экспериментальные доказательства того, что выделенный белок после термической обработки остается неизмененным (см. стр. 77). [c.9]

    Было найдено, что некоторые белки (например трипсин), которые могут противостоять нагреванию, повидимому, частично дезактивируются при температуре нагревания однако если нагретый белок охладить и обработать соответствующим образом [14], то он вновь приобретет активность и перейдет из денатурированного состояния в нативное. Все же, в связи с тем, что такая обратимая термическая денатурация происходит только при определенных условиях опыта и до сих пор была осуществлена лишь для небольшого числа белков [361], этот метод имеет ограниченное препаративное значение. [c.77]

    Белковые вещества очень чувствительны к различным воздействиям и легко подвергаются сложным изменениям, что в значительной степени затрудняет их химическое исследование. Как все коллоиды, белковые вещества в определенных условиях свертываются (коагулируют), то есть их золи превращаются в гели. Коагуляция белков может быть необратимой и обратимой. Примером необратимой коагуляции может служить свертывание куриного белка под влиянием высокой температуры белок при этом переходит в нерастворимое в воде состояние и по устранении причины, вызвавшей коагуляцию, то есть по охлаждении, не может больше перейти в раствор при этом белок также теряет некоторые из своих первоначальных свойств — коагуляция сопровождается изменением молекулярной структуры белка. Такое изменение состояния и свойств белковых веществ получило название денатурации. [c.325]

    Влияние тепла проявляется, как полагают, в сокращении протяженности этой структуры если повышение температуры оказывается недостаточным, чтобы нарушить конфигурацию полипептида, то после охлаждения может произойти восстановление первоначальной структуры. При снижении pH размеры льдоподобной оболочки в некоторых случаях увеличиваются [3861. Влияние электролитов и неэлектролитов зависит, вероятно, от того, в какой степени они способны вызвать переориентировку в льдоподобной оболочке. Мочевина, например, с ее выраженной способностью воздействовать на водородные связи может разрушать льдоподобную структуру водной оболочки белковых молекул. Некоторые ионы, наоборот, вероятно, способствуют стабилизации структуры и защищают белок от денатурации, вызываемой другими агентами [90]. Данных о том, как влияет на структуру оболочки само понижение гидратации, сравнительно мало. Известно, однако, что при недостатке влаги изменяется вязкость протоплазмы, и эти наблюдения позволяют предположить, что в диапазоне значений водного потенциала, обычном для завядающих растений, т. е. примерно от —50 до —10 бар (что в общем соответствует активности воды от 0,96 до 0,99), могут происходить заметные изменения структуры. [c.302]

    Определение температуры максимальной активности ферментов также указывает на их повышенную термостабильность, а потеря всей или большей части активности в результате превышения этой температуры на 10—15°С согласуется с представлением о денатурации белка. Однако все эти наблюдения пе обязательно отражают термостабильность, присущую самому ферменту, так как субстраты и другие компоненты анализируемой пробы могут оказывать на белок стабилизирующее действие. [c.260]

    При необратимом осаждении происходит глубокая денатурация белка, он теряет свойства гидрофильности и СТЙ1ЮВИТСЯ гидрофобным. Денатурированный белок неспособен к восстановлению своих первоначальных физико-химических и биологических свойств. Необратимое осаждение вызывается высокой температурой, действием концентрированных минеральных и некоторых органических кислот, ионов тяжелых металлов, алкалоидных реактивов, детергентов, красителей. [c.19]

    ФалджериДьюш [48] запатентовали сходный процесс того же типа для модифицирования гидролизатов белков сои, арахиса, хлопчатника, кукурузы, рапса и сезама. После термической денатурации белок в суспензии гидролизуется на 60—80 % при добавлении кислотных или основных эндопептидаз животного или растительного происхождения, таких, как пепсин, трипсин, химотрипсин, папаин, фицин, либо экзопептидаз микробиального происхождения. Затем происходит реакция с ангидридом янтарной кислоты при pH 7,0 и температуре ниже 15 °С в результате продукты гидролиза теряют запах и вкус даже в кислом растворе, и в таком виде они рекомендуются для приготовления напитков, таких, как лимонный и томатный сок, или газированных вод. [c.610]

    Денатурация коллагена при нагревании с образованием желатины происходит при различных температурах, зависящих от того, из какой ткани получен этот белок. Коллаген, полученный из тканей животных, живущих в среде с низкой температурой, обычно имеет низкую температуру денатурации. Одно время температуру денатурации коллагена связывали с содержанием ок-сипролина, считая, что ОН-группы этой аминокислоты каким-то образом (возможно, за счет водородных связей) стабилизируют структуру белка. Исследования последних лет указывают на то, что температура денатурации коллагенов более точно коррелирует с суммарным содержанием в них пирролидиновых остатков [c.249]

    AO" = 60,7 кДж. 18.32. Процесс денатурации является эндотермическим, следовательно, АН положительно. Изменение энтропии в этом процессе тоже положительно, поскольку денатурированный белок обладает меньщей регулярностью и упорядоченностью, чем исходный. Поэтому ДО имеет положительное значение при низких температурах, но становится отрицательным по мере повышения температуры. 18.34. Энтропия чистого кристаллического вещества при О К, согласно определению, равна нулю. При повышении температуры энергия, которую система получает от окружающей среды, распределяется по различным формам энергии, доступным системе. Энтропия является мерой степени хаотичности распределения этой энергии по различным энергетическим состояниям. Эта мера всегда положительна по отношению к исходному состоянию (О К), относительно которого ведется отсчет. 18.35. а) В перемешанной колоде карт б) у игрушек, разбросанных по комнате в) у деталей разобранного приемника. 18.37. а) Этот процесс протекает самопроизвольно с образованием насыщенного раствора Mg l2- При [Mg lj = 6 М выполняется условие ДО = О и достигается равновесие. б) Самопроизвольной является обратная реакция, в) Реакция протекает самопроизвольно. 18.40. а) АН положительно, AS положительно ДО = 0 б) АН положительно, AS положительно, ЛО отрицательно в) АН положительно, AS положительно, ДО положительно. [c.475]

    Растворимый в клеточном соке белок представлен главным образом глобулином, называемым туберином (от tuberosum). Изо-электрическая точка белка находится при pH 4,4. Необратимая коагуляция (денатурация) наступает при температуре 60°С. Кроме туберина в небольших количествах присутствуют альбумины и протеозы. [c.14]

    Групповое разделение белков. Высаливание — разделение белков на фракции по их растворимости. Принцип метода заключается в дегидратации белков (обычно с помощью сернокислого аммония) при pH, близком к Р1. Различные белки выпадают в осадок при разных концентрациях соли. Это грубый метод разделения на группы. Например, глобулины выпадают в осадок при полунасыщении, а альбумины — при полном насыщении (НН4)2804. Избирательная денатурация — это выпадение в осадок при нагревании раствора до 50 °С или при подкислении среды до pH 5,0. Если выделяемый белок устойчив к нагреванию и изменению pH, то часть ненужных белков можно удалить таким простым способом. Органические растворители при низких температурах используются для щадящего группового разделения белков. По методу Кона белки плазмы крови фракционируют спиртом при температуре 3—5 °С альбумины — спирт 40%, pH 4,8, при 1-5 °С р, у-глобулины — спирт 25%, pH 6,9, при 1-5 °С а-глобулины — спирт 18%, pH 5,2, при 1-5 °С фибриноген — спирт 8%, pH 7,2, при 1-3 °С а2-глобулин — спирт 40 , pH 5,8, при 1—3 °С. Диализ — освобождение белковых растворов от низкомолекулярных соединений (например, от сернокислого аммония (Nh5)2S04). Белки не проходят через полупроницаемую мембрану, а низкомолекулярные вещества проходят, что и позволяет очистить раствор белков от низкомолекулярных примесей. Получаем группу (смесь) белков, обладающих близкими физико-химически-ми свойствами. [c.50]

    УФ-светом, рентгеновскими лучами, сильное механическое воздействие, давление, ультразвук - приводят к разрушению связей, обеспечиваюшлх сохранение четвертичной, третичной и даже вторичной структур, и, следовательно, к разрушению уникальной нативной (созданной природой) структуры белка. Этот процесс носит название денатурации белка. Нарушение нативной конформации белка может быть обратимым (если изменение структуры легко устранимо и нативная структура восстанавливается легко) и необратимым (особенно выражено при повышении температуры, лучевом воздействии, обработках сильными кислотами и щелочами). Денатурация белка сопровождается снижением гидрофильности белковых молекул, уменьшением стабильности растворов белка в изоэлектриче-ской точке, повышением реакционной способности таких функциональных групп молекулы, как -8Н, -КНо, -С6Н4ОН, -СООН и др. Большинство белковых молекул проявляют специфическую функциональную активность только в узком интервале значений pH и температуры (физиологические значения). В результате изменений указанных параметров белок теряет активность из-за денатурации. Денатурированные белки существуют в виде случайных хаотических петель и клубков, форма которых подвержена изменениям. [c.72]

    С повышением темпердтуры падает вязкость подвижной фазы, а следовательно, и гидродинамическое сопротивление столбика сорбента соответственно сокращается время достижения равновесия. Теоретически верхним пределом температуры в колонке служит та величина, при которой наступает тепловая денатурация белков. На практике приходится работать при более низкой температуре, в особенности при наличии в исследуемой смеси протеаз и других гидролаз. В ряде случаев, в частности при обработке тканевых экстрактов, рекомендуется работать при температуре близкой или ниже О °С и в буфере, содержащем несколько процентов изопропанола. В этом нет необходимости, если рн среды не совпадает с оптимальной областью действия гидролаз, или в среде присутствуют ингибиторы протеаз, или выделение ведут в присутствие денатурирующих агентов, таких, как солянокислый гуанидин или мочевина, наконец, когда исследуемый белок отделяют с помощью специфического сорбента (например, при аффинной хроматографии) [1]. [c.422]

    Этот процесс хорошо всем знаком, поскольку он происходит при варке яиц. Яичный белок, содержащий альбумин, при нагревании свертывается (коагулирует), превращаясь в упругую белую массу. Свернувшийся таким образом яичный белок после охлаждения оказывается нерастворимым, и из него уже невозможно получить исходный прозрачный раствор. Нагревание яичного альбумина приводит к изменениям, носящим, по-видимому, необратимый характер. Такое же явление наблюдается при нагревании практически бсех глобулярных белков независимо от размеров их молекул и биологической функвд1и, хотя температура, при которой осуществляется этот процесс, неодинакова у разных белков. Изме-нения лроисходящие с белками при нагревании, в совокупности называются денатурацией. Белки в-их естественном состоянии носят название нативных белков, а после денатурации-денатурмро-ванных белков.,  [c.159]

    Поскольку в ковалентном остове полипептидной цепи все связи одинарные, можно было бы ожидать, что полипептид способен принимать в пространстве бесконечное число конформаций. Более того, естественно было бы предположить, что конформация полипептида претерпевает постоянные изменения вследствие теплового движения и беспорядочного вращения участков цепи вокруг каждой из одинарных связей ковалентного остова. Поэтому может показаться парадоксальным тот факт, что полипептидная цепь нативного белка в нормальных биологических условиях-при обьиной температуре и нейтральных значениях pH-имеет только одну или очень небольшое число конформаций. Эта нативная конформация достаточно устойчива если вьщеление белка вести осторожно, избегая воздействий, приводящих к развертыванию цепей и денатурации, то выделенный белок может полностью сохранить свою биологическую активность. Это свидетельствует о том, что вокруг одинарных связей полипептидного остова в нативных белках свободное вращение невозможно. И мы скоро убедимся, что это действительно так. Но сначала мы вкратце ознакомимся с биологией (сератмнов-фибриллярных белков, структура которых дала ключ к изучению конформации белков. [c.167]

    Прн действии на белок сильных кь слот и щелочей, высоких температур и некоторых других воздействиях они денатурируют. Денатурация белка хорошо знакомый процесс, который ьюжно, например, наблюдать при варке куриного япца. Прн денатурации [c.265]

    Вопрос о денатурации ингибитора трипсина был рассмотрен столь детально потому, что эта денатурация представляет собой первый и до сих пор единственный пример почти полностью обратимой денатурации белка. Для большинства других белков мы пока еще не в состоянии определить ни скорости восстановления, ни постоянной равновесия (/С). Мы должны довольствоваться поэтому определением к[ — постоянной скорости денатурации. При определении к для двух различных температур мы можем вычислить Е из уравнения (8), Н] —из уравнения (9), Р — из уравнения (12) и 5 — из уравнения (13). Величины для теплот активации реакции нативный белок денатурированный белок , вычисленные этим путем, имеют тот же порядок, что и величины Нх, найденные Кунитцом [188]. Они колеблются для [c.164]

    Выше было уже упомянуто об образовании слабо растворимых солей (например, хлоридов и сульфатов) белковых катионов з кислой по отношению к изоэлектрической точке области [195, 202] и об использовании этого явления, например, для выделёнйя кристаллического сульфата альбумина плазмы [106]. Было получено также несколько кристаллических солей лизоцима [204]. Белковые соли, содержащие тяжелые комплексные анионы, например воль-фрамат-, фосфовольфрамат-, трихлорацетат- или метафосфатионы, а также соли, содержащие катионы тяжелых металлов — цинка, меди или ртути, — известны уже давно и применялись для освобождения раствора от белков перед некоторыми анализами [10, 78]. Предполагалось, что эти реагенты при их применений действуют на белки сильно денатурирующим образом. Вслед з-а кристаллизацией цинковой соли инсулина [205, 206] и метафос-фата яичного альбумина [207] недавно последовало приготовление серии кристаллических производных инсулина [208] и сывороточных альбуминов человека [209, 210]. Последние были получены в присутствии ионов, концентрация которых была недостаточна для высаливания (если не добавлять в количестве 5—30% органического растворителя и во избежание денатурации не вести процесс при низких температурах). В этих условиях многие из указанных солей менее растворимы, чем свободный белок или соли с такими катионами, как натрий или калий, и, следовательно, могут найти применение при выделении белков [51] (4). Были получены также кристаллические додецилсульфатпроизводные Р-лактоглобулина [211]. [c.51]

    Наиболее благоприятные условия для проявления специфичности и предотвращения денатурации определяются стехиометри-чеоким уравнением. Определение этих условий основано на литературных данных и мнениях ряда авторов обзорных статей. Однако выше уже подчеркивалось, что поведение какого-либо одного белка по отношению к определенному реагенту или к определенным условиям денатурации не обязательно совпадает с поведением другого белка. Как правило, наиболее благоприятными являются реакции, быстро протекающие при малых концентрациях реагентов и температурах от 0 до 25°. Низкие температуры в этом случае более предпочтительны вследствие того, что температурный коэффициент процесса денатурации белка гораздо выше, чем температурный коэффициент обычных химических реакций. Важность контроля рН подчеркивается условиями, приведенными в сносках к табл. 1 и указываемыми соответствующими уравнениями. Большинство реакций протекает в почти нейтральной области, что требует соответствующего буфе-рировакия реагирующей системы. В целом ряде приведенных ниже случаев специфичность групповых реагентов при изменении рН пропадает. Кроме того, в ряде случаев выделяющиеся низкомолекулярные продукты реакции могут катализировать новые реакции, денатурировать белок или иным образом влиять на не-забуференную систему. Продолжительность реакций варьирует от нескольких минут до нескольких дней. Если желательно полностью блокировать одну группу без изменения других, то для определения оптимальных условий необходимы предварительные опыты с каждым белком. Обычно нужные сведения получают, наблюдая за ходом реакции с помощью количественного анализа функциональных групп. [c.285]

    Рис. 21.1 иллюстрирует типичное изменение физических свойств белков в процессе тепловой денатурации. На нем представлена зависимость коэффициента экстинкции при 287 нм от температуры для рибонуклеазы А. Этот белок с небольшой молекулярной массой (Л/ = 14 ООО) состоит из одной полипептидной цепи и содержит четыре внутрицепо-чечные дисульфидные связи (см. обсуждение в гл. 16). Приведены кривые для пяти значений pH в интервале между 1,1 и 3,2. При длине волны 287 нм коэффициент экстинкции весьма чувствителен к изменению окружения шести остатков тирозина (остатки триптофана отсутствуют) и во всех случаях резко изменяется в довольно узком диапазоне температур. До и после области перехода коэффициент экстинкции плавно меняется с ростом температуры.  [c.210]

    Тот факт, что термодинамические параметры резко меняются с изменением температуры, причем ДС° имеет максимум, приводит к интересному предположению, что белок может подвергаться не только тепловой, но и холодной денатурации. Рис. 21.3 иллюстрирует это положение для рибонуклеазы при тех же значениях pH, что и приведенные на рис. 21.1. [Для того чтобы подчеркнуть, что максимум ДС° соответствует минимуму свободной энергии нативной формы (относительно свободной энергии денатурированного состояния), вертикальная ось на рис. 21.3 проведена так, чтобы было видно постепенное увеличение ДС° (она становится все более положительной) по мере приближения к началу координат.] Точки на графике получены из экспериментальных данных, приведенных на рис. 21.1, а кривые рассчитаны для более широкого диапазона, чем тот, который можно охватить в экспер1 менте. Отметим, что при этих значениях pH свободная энергия стабилизации нативной формы составляет всего от О до 5 ккал моль при тем- [c.212]

    Если антитела обладают высокой аффинностью к данному гаптену, то для их выделения используют комплекс сефарозы с другим, перекрестно-реагирующим гаптеном, обладающим меньшей аффинностью к данным антителам, и его же используют для элюции антител с сорбента. Избыток гаптена удаляют диализом, а гаптен, связанный с антителами, можно удалить денатурацией в 6М гуанидин-НС1 при температуре 4°С. Белок затем ренатури-руют диализом против растворов с убывающими концентрациями гуанидина-H l, а потом проводят диализ против ЗФР. Выход антител при денатурации — ренатурации в случае антител к диги-токсину колеблется в пределах от 73 до 94% ( urd et al., 1971). [c.71]

chem21.info

При какой температуре готовятся различные виды мяса? Минимальная температура сворачивания белка.

Сейчас популярен такой прием, как приготовление на низких температурах. Например, 56 °С — та температура, когда белок начинает сворачиваться, но при этом не происходит его разрушение. Готовить мясо нужно чуть дольше, но оно получается очень сочным и нежным. Такой способ готовки — одно из последних веяний в кулинарии.

Как мясо готовится

На первом этапе жарки происходит коагуляция мышечных волокон. При повышении температуры до 500С (имеется в виду температура внутри куска) меняется и структура мяса. Миозин коагулирует, его молекулы сцепляются друг с другом, а соединительная ткань вокруг пучков мышечных волокон сокращается и начинает «выдавливать» соки из мяса.

Это, например, бифштекс с кровью. Кстати, есть его вполне безопасно, поскольку в цельном куске мяса бактерии присутствуют только на поверхности и погибают при температуре (поверхности) выше 70–800С. Но это относится только к говядине. Свинину лучше прожаривать полностью – по санитарно-гигиеническим соображениям.

На втором этапе происходит сокращение коллагена. При достижении температуры 600С белковые молекулы образуют объемную сетку, плавающую в соках, – мясо становится более твердым и более сочным. При повышении температуры еще на 5 градусов коллаген начинает разрушаться, вызывая сокращение соединительной ткани и выдавливание большого количества соков. При этом мясо теряет до 20% своего объема и становится более сухим и жестким. Это среднепрожаренный бифштекс.

На третьем этапе происходит превращение коллагена в желатин. Если продолжить приготовление, мясо станет более сухим, жестким и еще сильнее уменьшится в объеме. При температуре более 700С коллаген начинает превращаться в желатин. Если готовить мясо достаточно долго (например, тушить) , то практически вся соединительная ткань превращается в желатин. Волокна в таком мясе не связаны, а потому оно кажется мягким и сочным (за счет желатина) .http://recepty-prigotovleniya.com/kulinarenciklopediya-myaso.htmlhttp://recepty-prigotovleniya.com/kulinarenciklopediya-myaso.html

sprashivalka.com

Сворачивание белка - это... Что такое Сворачивание белка?

 Сворачивание белка

В процессе приготовления куриных яиц происходит денатурация яичных белков

Денатурация белков (от лат. de- — приставка, означающая отделение, удаление и лат. nature — природа) — термин биологической химии, означающий потерю белковыми веществами их естественных свойств (растворимости, гидрофильности и др.) вследствие нарушения пространственной структуры их молекул.

Процесс денатурации отдельной белковой молекулы, приводящий к распаду её «жёсткой» трёхмерной структуры, иногда называют плавлением молекулы.

Механизмы денатурации

Практически любое заметное изменение внешних условий, например, нагревание или обработка белка кислотой приводит к последовательному нарушению четвертичной, третичной и вторичной структур белка. Обычно денатурация вызывается повышением температуры, действием сильных кислот и щелочей, солей тяжелых металлов, некоторых растворителей (спирт), радиации и др.

Денатурация часто приводит к тому, что в коллоидном растворе белковых молекул происходит процесс агрегации частиц белка в более крупные. Визуально это выглядит, например, как образование «белка» при жарке яиц.

Ренатурация

Ренатурация — процесс, обратный денатурации, при котором белки возвращают свою природную структуру. Нужно отметить, что не все белки способны ренатурировать; у большинства белков денатурация необратима.

См. также

Wikimedia Foundation. 2010.

  • Свортаут Г.
  • Свортаут Глендон

Смотреть что такое "Сворачивание белка" в других словарях:

  • Сворачивание (биология) — Белок до и после сворачивания Сворачивание белка процесс, аналогичный денатурации белка: в коллоидном растворе белковых молекул под действием внешних воздействий происходит процесс агрегации частиц белка в более крупные. Визуально это выглядит,… …   Википедия

  • Сворачивание — Это слово может иметь следующие значения: Сворачивание (программное обеспечение)  одна из функций текстового редактора. В биологической химии: Фолдинг белка (англ. folding сворачивание) процесс формирования пространственной структуры… …   Википедия

  • Протеин — Кристаллы различных белков, выращенные на космической станции «Мир» и во время полётов шаттлов НАСА. Высокоочищенные белки при низкой температуре образуют кристаллы, которые используют для получения модели данного белка. Белки (протеины,… …   Википедия

  • Протеины — Кристаллы различных белков, выращенные на космической станции «Мир» и во время полётов шаттлов НАСА. Высокоочищенные белки при низкой температуре образуют кристаллы, которые используют для получения модели данного белка. Белки (протеины,… …   Википедия

  • Полимер — (Polymer) Определение полимера, виды полимеризации, синтетические полимеры Информация об определении полимера, виды полимеризации, синтетические полимеры Содержание Содержание Определение Историческая справка Наука о Полимеризация Виды… …   Энциклопедия инвестора

  • Цинковый палец — типа Cys2His2 включает альфа спираль и антипараллельную бета структуру. Ион цинка связан кооординационными связями с 2 остатками гистидина и 2 остатками ци …   Википедия

  • Лейциновая застёжка-молния — Диаграмма двух параллельных белковых альфа спиралей лейциновой застёжки (вид с торца). Лейцин показан как d …   Википедия

  • Внутриклеточная сортировка белков — (англ. protein sorting, protein targeting)  процессы мечения и последующего транспорта белков в живых клетках, которые приводят к попаданию белков в определенные компартменты клетки. Синтезируемые в цитоплазме на рибосомах белки должны… …   Википедия

  • Молоко — В этой статье не хватает ссылок на источники информации. Информация должна быть проверяема, иначе она может быть поставлена под сомнение и удалена. Вы можете …   Википедия

  • ТРАНСЛЯЦИЯ — (от лат. translatio передача), программируемый генами процесс синтеза белка. Посредством Т. осуществляется реализация генетич. информации нуклеиновых к т (см. Генетический код). По совр. представлениям, исходный ген в виде ДНК непосредственно… …   Химическая энциклопедия

dic.academic.ru

При какой минимальной температуре варится мясо?

Тепловая обработка мясных продуктов, до того момента, когда начинается его "варка", можно условно разделить на несколько этапов.

Первый диапазон температур - температуры хранения - от +1 (+5) до +60 (+65) градусов по Цельсию. Это так называемый "опасный диапазон температур", три которых происходит активное размножение бактерий и других вредоносных микроорганизмов.

То-есть охлаждённые продукты нужно хранить при температуре не выше чем +5 градусов по Цельсию, а разогретые при температуре не ниже +65 градусов.

С температурой охлаждения всё понятно, при температурах близких к нулю градусов по Цельсию мясо не сварить... А вот температура нагрева - другое дело.

При температурах в диапазоне от 30 до 65 градусов по Цельсию в мясных продуктах начинают плавиться жиры и начинают "свёртываться" некоторые виды животных белков. Но этот процесс достаточно медленный, и его конечно-же "варкой" не назовёшь, тем более, что до 65 градусов - температура из "опасного диапазона", способствующая ускоренному росту бактерий...

При температурах в диапазоне от 65 до 74 градусов по Цельсию жиры становятся жидкими и начинает распадаться животный белок "миоглобин", мясо начинает приобретать серый оттенок.

Белок "коллаген" (основа соединительных мышечных тканей ) "свёртывается" и активно вытесняет жидкость. "Мясной сок" - вытесняемая из мышечной ткани жидкость, начинает терять розовый оттенок и становится прозрачным. Мясо быстро приобретает серый цвет и начинает сжиматься - "увариваться".

Вредоносные микроорганизмы погибают практически полностью.

Можно-ли назвать процессы происходящие при температурах от 65 до 74 градусов по Цельсию - варкой? Для изделий из фарша и мяса птицы - да, можно. Мясо птицы и изделия из фарша уже при температурах 72 - 74 градуса по Цельсию можно довести до полной готовности. Но времени понадобится довольно много, до несколько часов.

При температурах в диапазоне от 75 до 85 градусов по Цельсию белок "коллаген" начинает распадаться и образует желатин. Именно при температурах этого диапазона начинается активный процесс, который можно назвать "варкой" для мяса. Но при таких температурах этот процесс занимает много времени.

При температурах в диапазоне от 85 до 95 градусов по Цельсию процессы распада "коллагена" значительно ускоряются. Ускоряется образование желатина. Мясо становится мягким и не теряет "сочности", не пересыхает.

При температурах в диапазоне от 100 градусов по Цельсию - оставшаяся в мясе жидкость начинает закипать и разрывает мышечные волокна. Мясо "расслаивается" на волокна, очень сильно "уваривается" и становится совершенно сухим... даже если варится в жидком бульоне. Основной объём желатина и "мясного сока" вытесняется.

При температурах в диапазоне от 150 градусов по Цельсию - происходит распад белков на аминокислоты, что и приводит к появлению "золотистой корочки" - но это уже не "варка", а "жарка" мяса...

Можно "подъитожить" - температурой пригодной для варки мяса можно считать температуру в диапазоне 65 - 95 градусов по Цельсию. Но речь идёт не о температуре "окружающей среды", а о так называемой "внутренней" температуре мяса, о температуре, которая поддерживается нужное для приготовления время "внутри продукта"...

www.bolshoyvopros.ru

Температура прожарки свинины - Павел Блинников

В этой статье я хочу поделиться со всеми увлекающимися кулинарией своими наблюдениями за температурными режимами обработки мяса.

Итак, все знают, что любой вид животного необходимо готовить до определенной температуры. Вернее, конечно, будет сказать, что в каждом животном каждая часть готовится по-разному. Какое-то мясо подходит только для жарки, какое-то невозможно есть вареным. Какое-то мясо можно есть только-только посеревшим снаружи и почти сырым внутри, например, телячья вырезка, но вы когда-нибудь пробовали сварить из нее уверенный такой суп? Ни навара там не будет, а мясо будет сухим и невкусным, как картон. Однако не стоит забывать, что мясо, как ни крути, это набор определенных белков, вот в зависимости от их особенностей мясо и готовится.

К сожалению, я не нашел умных таблиц, чтобы вставить их в статью, хотя, не сомневаюсь, что они где-то есть. Как все опять же знают, мягче тот отруб животного, которым оно меньше работало при жизни. В любом звере это мышцы расположены на спине, а самая нежная часть, вырезка, с внутренней стороны позвоночника тоже на спине. Но почему так? Ну, тут проще понять, если вспомнить самую жесткую часть животного, она же наиболее подвижная —  это голень. Голень обладает большим количеством соединительных тканей, а вот вырезка и корейка —  наоборот. Соответственно, первый отруб готовят долго при низких температурах, близких к 100 градусам, а вторые жарят —  подвергают воздействии высоких температур до 600 градусов. А теперь немножко про соединительные ткани.

Принято считать, что белок, из которого состоят мышечные волокна, и соединительная ткань —  это нечто разное, хотя на самом деле и то, и другое —  это белки. Белок вообще есть во всех тканях организма, включая и даже жировую ткань. Так вот, основную часть мышечной ткани составляет белок миозин и еще несколько белков со сложными названиями, именно они и есть —  самое полезное в мясе. А что такое «соединительная ткань»? Кто-то считает, что пленки, жилки и хрящики —  это и есть та самая злостная соединительная ткань, которая, свернувшись, делает мясо жестким, однако, это не совсем так. Так, да, но соединительная ткань есть в любой клетке организма, она эти клетки, собственно, и соединяет. Соединительная ткань тоже состоит из множества труднопроизносимых белков, но нас интересует в первую очередь белок коллаген.

Коллаген, как и практически все белки в организме находятся в т. н. «полужидком состоянии». При температурной обработке нити коллагена начинают уплотняться и из подобия спагетти превращаются в подобие шарика. А так как коллаген есть везде, даже в вырезке, любое мясо с температурной обработкой становится тверже. Первым делом сворачиваются белки мышечной ткани, это происходит при нагреве выше 50 градусов, а когда за 60 сворачивается (денатурирует) и коллаген.

Принято считать, что говядину надо готовить до температуры 50 —  65 градусов, причем 65 уже потолок, уэлдан. А вот мясо, допустим, курицы или свинины надо готовить минимум аж до 70-ти градусов. Кулинары объясняют это тем, что в мясе свиньи или курицы могут находиться некоторые паразиты, поэтому их мясо готовят до уверенно серого цвета. Что ж, доля правды в этом есть. Известно такое заболевание, как трихинеллез, которым очень часто болеют дикие кабаны и медведи, поэтому считается, что свинину надо готовить до 70-ти градусов. Но, если же поглядеть на это дело с научной стороны, то это всё не совсем так. Во-первых, трихинелла гибнет уже при +50-ти градусах, а даже говядину принято готовить до 60-ти. Таким образом, кусок свинины, в центре своем доведенный даже до 60-ти градусов будет на 99% безопасен, а уже комфортные 65 градусов —  и подавно. Про паразитов еще стоит вспомнить, что современная свинка привита и проходит санитарный контроль, поэтому вероятность заразиться трихинеллой низка изначально. Да и вообще, температурная обработка мяса против паразитов —  не самый лучший способ. Вот если вам дать птичку и сказать, она больная саркоспоридизом, но это ничего страшного, вы только ее поготовьте подольше. Вы такую птичку будете есть? Даже после десяти часов бешеной варки? Нет, если припрет, конечно, но при наличии супермаркета, где продается гарантированная незаразная скотина, птичку эту заразную вы выкинете. Как выкинете рыбу с солитером, даже если его при вас из нее выкинули. Или съедите? Не думаю.

То есть разумное в сильной термической обработке есть, но только если длительно варить-варить-варить. Если принесли вам дикую утку —  никакой духовки или сковородки, только шулюм.

Но, тем не менее, говорят упорно: до 75-ти градусов готовь и смело ешь! А почему так? И почему вот, допустим, мясо курицы надо так готовить, а утиную грудку снова до 60-ти градусов? Думаете, утка не болеет? Угуагащаз:

Поэтому все разговоры про температурную обработку, как профилактику паразитов, я предлагаю забыть. От паразитов есть единственная нормальная профилактика —  лабораторный анализ мяса и прививки зверей. Дикую скотину вообще лучше бы не есть, а если есть, да, очень долго ее варить, но лучше не есть.

Вернемся к нашим белкам и водам. Я думаю, что температурные обработки каждого животного выбраны были человечеством вовсе не ввиду избавления от паразитов. Просто мясо, доведенное до определенной температуры определенным способом, вкуснее —  значит, вот так и надо его готовить. Кто бы чего ни говорил, но свинина действительно наиболее вкусна ближе к 70-ти градусам и даже за 70. А что же говядина? Ладно, снова про коллаген.

Дело в том, что коллаген содержится в разных животных по-разному и больше всего его именно в говядине. Но с коллагеном еще такая штука, что сворачиваться он начинает при 60-ти градусах, а за 100 начинает медленно разрушаться, превращаясь в желатин и воду. Именно поэтому длительное тушение размягчает мясо, но и одновременно делает само мясо менее полезным —  белок-то растворился. Тот же самый эффект можно наблюдать и при жарке. Попробуйте прожарить кусок говядины до красной корочки и срежьте только саму эту корочку —  она будет мягкой, но, к сожалению, с гастрономической точки зрения бесполезной. Это один из принципов приготовления шаурмы —  постепенное срезание верхних слоев, которые прожарили аж до 150-ти и выше градусов, фактически уничтожив все полезные вещества, заключающиеся в этом мясе. Зато мягонько.

Говяжьи стейки принято жарить до 55-60-ти градусов, потому что это та самая середина денатурации разных видов белка. Основные микроорганизмы убиты, миозин уже денатурировал, а коллаген еще не начал. Вот вам и никаких секретов, обычная химия.

А что же со свининой или бараниной? Или птицей? По содержанию коллагена следом за коровой пойдет баран, поэтому его тоже можно готовить до 60-ти, но там коллагена не так много, поэтому и до 70-ти будет норм.

Ну а со свиньей как? Да просто. Там коллагена очень немного, зато много жировой ткани, которая тоже устилает все клетки. Вот именно с этим жиром и борются, доводя температуру до 70-ти градусов. Уже при такой высокой температуре жировая ткань, которая тоже держит клетки, растапливается, вода из нее испаряется и мясо становится… мягче. Это подтверждают мои многочисленные опыты со свининой, в промежутке 60-70 градусов она тверже и имеет некоторые посторонние запахи, а вот в районе 70-ти —  самое то. При прожарке до таких высоких температур можно испарить воду, содержащуюся в жировых тканях, вывести жир в жидкое состояние, пусть действительно несколько обезопасить себя от паразитов, и всё это не боясь чрезмерного свертывая коллагена, потому что его там попросту мало.

Статья получилась не совсем маленькая и только ради того, чтобы подтвердить то, что знали раньше. Оптимальная температура жарки свинины —  70 градусов. Впрочем, есть, конечно, и исключения. Допустим, предварительное длительное маринование позволит вывести некоторое количество жидкости наружу, что даст возможность на пару градусов опустить температуру прожарки. В целом же и свинину можно испортить, передержав. Пожалуй, на данный момент это все мои размышления о прожарке свинины.

fomsnat.livejournal.com

Белки

09.04.2010 12:04

БЕЛКИ

Белковые вещества сворачиваются при температуре 42- 45 °С. Сворачивание (коагуляция) означает, что жизненные связи между отдельными молекулами белка, между белком и остальными веществами (углеводами, минеральными веществами, витаминами и т. д.) разрываются. Белок, потерявший свою структуру, гораздо хуже переваривается (вспомните индуцированный автолиз).

В качестве представления разрушения белка разберем два наиболее типичных примера.

МОЛОКО. При стерилизации в большой степени отмечаются некоторые изменения органических и биологических свойств молока: оно приобретает стойкий привкус кипяченого, повышается вязкость (уничтожены коллоиды и свернулся белок), снижается содержание витаминов и других веществ.

МЯСО. Предубойное состояние животных тесно связано с качеством и бактериальной осемененностью получаемого мяса. Опасность употребления в пищу инфицированного мяса представляют не только животные с инфекционными заболеваниями, но и животные с любыми заболеваниями, а также переутомленные, ослабленные и истощенные.

Плохо обескровленное мясо всегда следует рассматривать как потенциально опасное в отношении массового бактериального осеменения.

Созревание мяса-это аутолитический процесс, включающий ряд химических, физико-химических и коллоидных превращений, развивающихся в мясе под влиянием ферментов самого мяса. В процессе созревания аутолитическое изменение обусловливается длительностью действия ферментов гликолиза. При этом гликоген мышечной ткани после ряда промежуточных превращений (что, естественно, происходит при потере энергии) переходит в молочную кислоту. То есть, пока в клетках есть кислород и могут действовать ферменты, "выжигается" все энергетическое, продукты этого окисления наполняют клетки (при жизни они отводятся вместе с кровью) - происходит колоссальное зашлаковывание.

Убой - это стресс. Гормоны и другие вещества, выделенные в каждой клетке на эту стрессовую катастрофу, остаются здесь, распадаются, нашпиговывая каждую клетку страхом и ужасом, которое пережило животное в период агонии. Все это записывается в водных структурах *. В итоге мы получаем от животных не только питательные вещества, но и кучу шлаков и печать агонии, оставшуюся в клетках.

Растительные белки, свежий творог не содержат вышеописанного.

* То, что я постоянно подчеркиваю значимость информации, "записанной" на воде, не моя выдумка. В настоящее время успешно применяется метод лечения водой Сначала определяется, чем болен человек, затем ему дают выпить особым способом обработанную воду, которая вступает во взаимодействие с болезнетворным очагом и разрушает его Этот метод демонстрировался по телевидению Автор этого метода подчеркнул, что информация записывается весьма прочно и долго держится. Ее можно уничтожить, прокипятив воду дважды в течение нескольких десятков минут Вспомните "наговоренную" воду.

pro-dietu.narod.ru

Яйца

Яйца

Яйца

Яйца – один из важнейших структурных (наряду с мукой) ингредиентов, используемых в выпечке: при смешивании с мукой, яйца создают «каркас», который удерживает мельчайшие пузырьки воздуха в тесте, поднимая его и создавая объем; яичные белки – основа меренг, муссов и суфле; яйца – главный загуститель кустардов; это природный эмульгатор, позволяющий однородно смешивать другие ингредиенты вместе. Список применения яиц безграничен.

Перед тем как приступать к готовке блюд с использованием яиц, необходимо знать несколько моментов:

Про размер. Яйца используемые в рецептах – яйца весом около 55 грамм – это яйца первой категории (об этом более подробно ниже). Если Вы используете более крупные или более мелкие яйца – нужно обязательно компенсировать разницу в весе пропорционально. Это особенно важно, когда используется большое количество яиц. Например, если вы привыкли покупать небольшие яйца весом около 45 грамм, а для рецепта требуется 5 яиц (т.е. общий вес яиц должен быть 275 грамм), Вам нужно взять 6 яиц по 45 грамм (итого 270 грамм). Тоже самое и с более крупными яйцами. Учитывайте это. Мы не привыкли взвешивать яйца, а это, к сожалению, частая причина неподнявшихся бисквитов.

Про свежесть. Для выпечки старайтесь покупать свежие яйца. Всем известно, что яйца могут долго хранится в холодильнике и не портится. Но в процессе старения они постепенно теряют свои свойства. Это особенно важно, если вы будете их взбивать. Выбирайте яйца с самым ближайшим сроком упаковки!

Про санитарные нормы.

  • При покупке яиц всегда проверяйте, чтобы они не были треснутыми, ну а если Вы уже приобрели яйца и позже обнаружили, что скорлупка треснута - такие яйца лучше не использовать. Всегда мойте яйца, перед тем как разбить!
  • Если Вы трогали сырые яйца, обязательно после этого помойте руки с мылом.
  • 99% бактерий сальмонелла и других микроорганизмов обитает на скорлупе. При температуре ниже 5˚С сальмонелла практически не размножается, однако при комнатной температуре размножение идет скоростными темпами. Поэтому старайтесь покупать яйца из холодильника!
  • Если Вы готовите блюда с применением яиц, которые не будут подвергаться тепловой обработке (например гоголь-моголь, крем для тирамису, майонез и т.д.) – яйца просто необходимо пастеризовать! (к слову в Европе и Америке пастеризованные яйца можно купить в супермаркете, а во Франции на законодательном уровне запрещено использовать сырые яйца, которые не будут подвергаться тепловой обработке). Пастеризация протекает при температуре 60˚С (выше 63˚С начинает сворачиваться белок) – т.е. яйца должны прогреется до этой температуры. Для пастеризации опустите яйца в воду нагретую до 60˚С на 3.5 минуты, постоянно поддерживая температуру (пользуйтесь кухонным термометром).
  • Не смотря на то, что в наше время испорченные яйца – это крайняя редкость, во избежание неприятности всегда разбивайте яйца по одному в отдельную мисочку, перед тем как добавить к остальным ингредиентам. Введите это в привычку. Вы также исключите попадание кусочков скорлупы (некоторые хозяйки имеют привычку разбивать яйца прямо в тару работающего комбайна – Вы никогда не отыщите в тесте куски, случайно попавшей туда скорлупы).
  • Всегда храните яйца в холодильнике, отдельно от сильно-пахнущих продуктов, а в идеале в герметичном контейнере.
  • Обязательно соблюдайте эти несложные рекомендации, если Вы готовите не только для себя, и особенно, если Ваши блюда будут кушать дети.

Ну а теперь собственно про яйца. Что они из себя представляют и какие функции выполняют в выпечке.

Яйцо состоит из 6 основных частей: желтка, белка: плотного и жидкого слоев, скорлупы, воздушной камеры и халазы (упругих «канатиков», поддерживающих желток в центре яйца). Примерно 1/3 от общего веса яйца составляет желток и 2/3 - это белок.

Белок практически на 90% состоит из воды и на 10% из собственно белка (протеина). В процессе старения белок постепенно теряет влажность, более плотная часть белка разжижается и белок теряет прежнюю способность образовывать устойчивую пену.

Желток на 50% состоит из воды, 30% - это жиры и эмульгаторы, и почти 20% - это протеины. Протеины желтка отличны по составу от протеинов белка, но в выпечке выполняют ту же функцию по созданию структуры. И еще одна очень важная функция желтков – благодаря природным эмульгаторам они помогают образовывать эмульсию. Это особенно важно для приготовления, например, теста для кексов. Желтки придают бóльшую нежность и рассыпчатость выпеченным изделиям, а также добавляют цвет.

Все яйца, произведенные на птицефабриках согласно российскому законодательству имеют маркировку, которая свидетельствует об определенном весе яйца и его свежести. Первый знак в маркировке означает свежесть яйца: Буква «Д» говорит, что перед нами диетическое яйцо, которое должно быть реализовано в течение 7 дней. Буква «С» означает столовое яйцо, такие яйца реализуются в течение 25 дней. Второй знак определяет весовую категорию яйца:

  • Третья категория (3) — от 35 до 44,9 г.
  • Вторая категория (2) — от 45 до 54,9 г.
  • Первая категория (1) — от 55 до 64,9 г.
  • Отборное яйцо (О) — от 65 до 74,9 г.
  • Высшая категория (В) — 75 г и более.
Функции яиц в выпечке.

Яйца выполняют множество различных функций в выпечке, которые тесно связаны друг с другом.

1-я функция, как уже говорилось, это создание структуры. За это в первую очередь отвечают протеины, содержащиеся в белках и желтках, а точнее процесс их Коагуляции. Суть его заключается в том, что под воздействием температуры яичные протеины начинают «разворачиваться» и соединятся друг с другом, образуя прочную ячеистую сеть, которая улавливает и удерживает жидкость внутри себя.

Чем больше яиц в объеме, тем больше протеинов соединится друг с другом и тем плотнее, жестче, устойчивее получается сеть.

А теперь важный момент в понимании данного процесса для выпечки.

Если протеины перегреть, то они начитают сжиматься, жидкость, которую они удерживали, высвобождается. Соответственно, если Вы перегрели кустард – он расслаивается и вы можете наблюдать фрагменты свернувшегося белка и отслоившуюся жидкость. В кексах и другом тесте, которое Вы выпекаете, высвободившаяся жидкость абсорбируется другими компонентами (например, крахмалом, содержащимся в муке) и частично испаряется. Но если передержать тесто в духовке, оно «усохнет»: будет суховатым, резинистым и жестковатым. Т.е. очень важно соблюдать правильную температуру выпекания или приготовления кустарда и замедлить коагуляцию, тогда Вы добьетесь более гладкой, нежной и бархатистой консистенции кустарда, выпеченный кекс будет мягким и нежным.

Конечно, есть и другие факторы, помимо температуры, влияющие на процесс коагуляции. Представлю их в виде небольшой таблички, в которой показано как будет отражаться на процессе коагуляции увеличение того или иного фактора:

Факторы, влияющие на коагуляцию.

Ускоряют процесс

Замедляют процесс

Температура

Количество яиц в объеме

Сахар

Жиры

Кислота

Крахмал

Соль

Поэтому прежде чем добавлять или уменьшать какой либо ингредиент, руководствуясь принципом: не очень люблю, когда слишком сладко или жирно и т.д. помните, что это отражается не только на вкусе, но и в целом на десерте.

2-я функция – аэрация или образование устойчивой пены. За эту функцию отвечают в первую очередь белки, которые способны увеличится в объеме в 8 раз. Однако целые яйца и желтки также способны образовывать пену, что очень важно для приготовления различных типов бисквитов.

Процесс образования пены протекает благодаря той же функции протеинов «разворачиваться» и соединятся друг с другом. Когда мы начинаем взбивать белок, протеины быстро перемещаются в жидкости (90% белка – вода), у поверхности воздушного пузырька они разворачиваются и соединяются друг с другом, образуя ячеистую структуру, похожую на ту, которая формируется при коагуляции, только внутри ячеек – воздух. Чем дольше мы взбиваем, тем больше воздушных пузырьков вводится в белки и тем тоньше стенки ячеек (протеины сильно растягиваются). Соответственно при нагреве воздух расширяется и стенки могут не выдержать и лопнуть (поэтому если Вы взбиваете белок для бисквита, не нужно взбивать до жестких пиков). Это также является причиной, почему меренги (безе) выпекают при низких температурах. Поставив меренги в очень горячую духовку они сначала поднимутся, на поверхности образуется корочка, т.е. внешне они будут выглядеть вполне себе прилично, но внутри белки опадут, получится большая полость между затвердевшей корочкой и опавшими белками.

Что влияет на процесс аэрации и стабильности пены.

Стабильность пены очень важный показатель для выпечки. Стабильная меренга достаточно жесткая, но при этом упругая и эластичная. Увеличивая стабильность меренги путем добавления дополнительных ингредиентов, мы, как правило, уменьшаем объем и мягкость. Поэтому в зависимости от конечной цели: делаем ли мы сухую меренгу или хотим ли получить мягкий и нежный, но высокий бисквит – очень важно соблюдать правильные пропорцию и технологию приготовления.

Итак, факторы, влияющие на стабильность меренги:

  • Сахар. Значительно повышает стабильность меренги, но замедляет взбивание и несколько уменьшает объем (поэтому сахар добавляют только после того, как Вы начали взбивать белки и образовалась пена, и добавляют небольшими порциями и с небольшими интервалами, чтобы он успевал растворится).
  • Жиры, масла, эмульгаторы. Сильно влияют на процесс аэрации и в зависимости от добавленного количества замедляют процесс или же могут совсем его остановить. Так, например, даже небольшое количество желтка, попавшее в белок, может «загубить» все дело. Жиры обволакивают протеины, не позволяя им развернуться и, соответственно, соединится друг с другом.
  • Кислота. Лимонный сок, винный камень (cream of trtar), уксус увеличивают стабильность меренги понижая pH. Кислота добавляется в начале взбивания, увеличивая время взбивания, но она помогает создать более стабильную пену.
  • Температура белков. Для получения обычной или Французской меренги лучше всего использовать белки комнатной температуры. Для Швейцарской меренги белки взбиваются с сахаром над водяной баней до температуры 40˚-50˚С. Сахар лучше растворяется в белках и образуется более устойчивая, по сравнению с Французской, меренга. Для приготовления Итальянской меренги во взбитые белки медленно добавляется горячий (120˚С) сахарный сироп, взбитые белки коагулируют, образуя самую устойчивую меренгу.
  • Свежесть белков. Более жидкие «старые» яичные белки взбиваются быстрее и образуют больший объем, нежели свежие плотные белки. Однако пена из более старых белков менее стабильна. Как правило, для выпечки нам важнее получить устойчивую пену, поэтому лучше использовать более свежие белки.
  • Время взбивания. Недовзбитые и перевзбитые белки нестабильны. Если взбивать меньше чем нужно, протеины не успевают раскрыться, соединится и образовать структуру и в результате меренга течет. Если взбивать слишком долго, стенки пены истончаются и меренга, в конце концов, опадает.
  • Соль. Уменьшает стабильность меренги, поэтому если в рецепте требуется соль, она добавляется в уже взбитую меренгу.

3-я функция. Яичные желтки – природный эмульгатор, т.е. он способен связывать и удерживать от расслоения масло и воду. Эта функция яиц активно помогает нам при смешивании всех ингредиентов в однородную массу. При добавлении яиц во взбитое масло, важно делать это постепенно, добавляя по одному яйцу и вымешивая до однородности, и только затем добавляя следующее. Добавляя все яйца сразу или используя холодные яйца вы можете разрушить эмульсию, а это отразится на подъеме теста в духовке.

Помимо 3-х вышеописанных главных функций яиц в выпечке, есть также много дополнительных функций, таких как добавление вкуса, желтого цвета, добавление глянцевого блеска при смазывании изделий, добавление влаги и т.д.

pekisama.ru